HSPA4
| Белок теплового шока 4 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | HSPA4 ; APG-2; HEL-S-5a; HS24/P52; HSPH2; RY; hsp70; hsp70RY | ||||||||||
| Внешние ID | OMIM: 601113 MGI: 1342292 HomoloGene: 1624 GeneCards: Ген HSPA4 | ||||||||||
| |||||||||||
| Профиль экспрессии РНК | |||||||||||
 | |||||||||||
 | |||||||||||
 | |||||||||||
| Больше информации | |||||||||||
| Ортологи | |||||||||||
| Вид | Человек | Мышь | |||||||||
| Entrez | 3308 | 15525 | |||||||||
| Ensembl | ENSG00000170606 | ENSMUSG00000020361 | |||||||||
| UniProt | P34932 | Q61316 | |||||||||
| RefSeq (мРНК) | NM_002154 | NM_008300 | |||||||||
| RefSeq (белок) | NP_002145 | NP_032326 | |||||||||
| Локус (UCSC) | Chr 5: 132.39 – 132.44 Mb |
Chr 11: 53.26 – 53.3 Mb |
|||||||||
| Поиск в PubMed | Искать | Искать | |||||||||
Белок теплового шока 4 — белок, кодируемый у человека геном HSPA4. Молекулярный вес — 70 кДа[1][2].
Белок, кодируемый этим геном, первоначально относили к семейству Hsp70[англ.][3]. Однако, в настоящее время известно, что HSPA4 человека является эквивалентом белка APG-2 мыши и членом семейства Hsp110[4].
Взаимодействия[править | править код]
HSPA4, как было выявлено, взаимодействует с HDAC1,[5] STUB1,[6] гистондеацетилазой 2,[5] TTC1,[7] NQO1,[8]HSF1,[9][10] HSPBP1,[7] APAF1[11] и DNAJB1.[7]
Примечания[править | править код]
- ↑ Fathallah D.M., Cherif D., Dellagi K., Arnaout M.A. Molecular cloning of a novel human hsp70 from a B cell line and its assignment to chromosome 5 (англ.) // Journal of Immunology[англ.] : journal. — 1993. — August (vol. 151, no. 2). — P. 810—813. — PMID 8335910.
- ↑ Entrez Gene: HSPA4 heat shock 70kDa protein 4.
- ↑ Fathallah D.M., Cherif D., Dellagi K., Arnaout M.A. Molecular cloning of a novel human hsp70 from a B cell line and its assignment to chromosome 5 (англ.) // Journal of Immunology[англ.] : journal. — 1993. — July (vol. 151, no. 2). — P. 810—813. — PMID 8335910.
- ↑ Kaneko Y., Kimura T., Kishishita M., Noda Y., Fujita J. Cloning of apg-2 encoding a novel member of heat shock protein 110 family (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1997. — April (vol. 189, no. 1). — P. 19—24. — doi:10.1016/S0378-1119(96)00807-4. — PMID 9161406.
- ↑ 1 2 Johnson, Colin A; White Darren A., Lavender Jayne S., O'Neill Laura P., Turner Bryan M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — United States, 2002. — March (vol. 277, no. 11). — P. 9590—9597. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
- ↑ Ballinger, C A; Connell P; Wu Y; Hu Z; Thompson L J; Yin L Y; Patterson C. Identification of CHIP, a Novel Tetratricopeptide Repeat-Containing Protein That Interacts with Heat Shock Proteins and Negatively Regulates Chaperone Functions (англ.) // Molecular and Cellular Biology[англ.] : journal. — UNITED STATES, 1999. — June (vol. 19, no. 6). — P. 4535—4545. — ISSN 0270-7306. — PMID 10330192. — PMC 104411.
- ↑ 1 2 3 Oh, Won-Kyung; Song Jaewhan. Cooperative interaction of Hsp40 and TPR1 with Hsp70 reverses Hsp70-HspBp1 complex formation (англ.) // Molecules and Cells[англ.] : journal. — Korea (South), 2003. — August (vol. 16, no. 1). — P. 84—91. — ISSN 1016-8478. — PMID 14503850.
- ↑ Anwar, Adil; Siegel David; Kepa Jadwiga K; Ross David. Interaction of the molecular chaperone Hsp70 with human NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1 (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — United States, 2002. — April (vol. 277, no. 16). — P. 14060—14067. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M111576200. — PMID 11821413.
- ↑ Nair, S C; Toran E J; Rimerman R A; Hjermstad S; Smithgall T E; Smith D F. A pathway of multi-chaperone interactions common to diverse regulatory proteins: estrogen receptor, Fes tyrosine kinase, heat shock transcription factor Hsf1, and the aryl hydrocarbon receptor (англ.) // Cell Stress Chaperones : journal. — UNITED STATES, 1996. — December (vol. 1, no. 4). — P. 237—250. — ISSN 1355-8145. — doi:10.1379/1466-1268(1996)001<0237:APOMCI>2.3.CO;2. — PMID 9222609. — PMC 376461.
- ↑ Abravaya, K; Myers M P; Murphy S P; Morimoto R I. The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression (англ.) // Genes & Development : journal. — UNITED STATES, 1992. — July (vol. 6, no. 7). — P. 1153—1164. — ISSN 0890-9369. — doi:10.1101/gad.6.7.1153. — PMID 1628823.
- ↑ Saleh, A; Srinivasula S M; Balkir L; Robbins P D; Alnemri E S. Negative regulation of the Apaf-1 apoptosome by Hsp70 (англ.) // Nature Cell Biology : journal. — ENGLAND, 2000. — August (vol. 2, no. 8). — P. 476—483. — ISSN 1465-7392. — doi:10.1038/35019510. — PMID 10934467.
Литература[править | править код]
- Abravaya K., Myers M.P., Murphy S.P., Morimoto R.I. The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression (англ.) // Genes & Development : journal. — 1992. — Vol. 6, no. 7. — P. 1153—1164. — doi:10.1101/gad.6.7.1153. — PMID 1628823.
- Liao J., Lowthert L.A., Ghori N., Omary M.B. The 70-kDa heat shock proteins associate with glandular intermediate filaments in an ATP-dependent manner (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1995. — Vol. 270, no. 2. — P. 915—922. — doi:10.1074/jbc.270.2.915. — PMID 7529764.
- Furlini G; Vignoli M; Re MC; Gibellini, D.; Ramazzotti, E.; Zauli, G.; Placa, M. L. Human immunodeficiency virus type 1 interaction with the membrane of CD4+ cells induces the synthesis and nuclear translocation of 70K heat shock protein (англ.) // Journal of General Virology[англ.] : journal. — Microbiology Society[англ.], 1994. — Vol. 75, no. 1. — P. 193—199. — doi:10.1099/0022-1317-75-1-193. — PMID 7906708.
- Bonaldo M.F., Lennon G., Soares M.B. Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery (англ.) // Genome Research[англ.] : journal. — 1997. — Vol. 6, no. 9. — P. 791—806. — doi:10.1101/gr.6.9.791. — PMID 8889548.
- Schulte AM; Fischer S; Sachse GE; Hä"Fner, S.; Stelck, S.; Gassen, H.G. Identification and characterization of a novel hsc70-like gene in the human lung tumor cell line HS24 (англ.) // DNA and Cell Biology[англ.] : journal. — 1997. — Vol. 16, no. 3. — P. 257—268. — doi:10.1089/dna.1997.16.257. — PMID 9115634.
- Kaneko Y; Kimura T; Kishishita M; Noda, Yoichi; Fujita, Jun. Cloning of apg-2 encoding a novel member of heat shock protein 110 family (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1997. — Vol. 189, no. 1. — P. 19—24. — doi:10.1016/S0378-1119(96)00807-4. — PMID 9161406.
- Bruner KL; Derfoul A; Robertson NM; Guerriero, G; Fernandes-Alnemri, T; Alnemri, ES; Litwack, G. The unliganded mineralocorticoid receptor is associated with heat shock proteins 70 and 90 and the immunophilin FKBP-52 (англ.) // Receptors & signal transduction : journal. — 1998. — Vol. 7, no. 2. — P. 85—98. — PMID 9392437.
- Satyal SH; Chen D; Fox SG; Kramer, J. M.; Morimoto, R. I. Negative regulation of the heat shock transcriptional response by HSBP1 (англ.) // Genes & Development : journal. — 1998. — Vol. 12, no. 13. — P. 1962—1974. — doi:10.1101/gad.12.13.1962. — PMID 9649501. — PMC 316975.
- Naylor D.J., Stines A.P., Hoogenraad N.J., Høj P.B. Evidence for the existence of distinct mammalian cytosolic, microsomal, and two mitochondrial GrpE-like proteins, the Co-chaperones of specific Hsp70 members (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1998. — Vol. 273, no. 33. — P. 21169—21177. — doi:10.1074/jbc.273.33.21169. — PMID 9694873.
- Melville MW; Tan SL; Wambach M; Song, J; Morimoto, RI; Katze, M.G. The cellular inhibitor of the PKR protein kinase, P58(IPK), is an influenza virus-activated co-chaperone that modulates heat shock protein 70 activity (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 6. — P. 3797—3803. — doi:10.1074/jbc.274.6.3797. — PMID 9920933.
- Ballinger CA; Connell P; Wu Y; Hu, Z; Thompson, LJ; Yin, LY; Patterson, C. Identification of CHIP, a Novel Tetratricopeptide Repeat-Containing Protein That Interacts with Heat Shock Proteins and Negatively Regulates Chaperone Functions (англ.) // Molecular and Cellular Biology[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 19, no. 6. — P. 4535—4545. — PMID 10330192. — PMC 104411.
- Liu H; Vuyyuru VB; Pham CD; Yang, Yandan; Singh, Balraj. Evidence of an interaction between Mos and Hsp70: a role of the Mos residue serine 3 in mediating Hsp70 association (англ.) // Oncogene[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 23. — P. 3461—3470. — doi:10.1038/sj.onc.1202699. — PMID 10376524.
- Nonoguchi K; Itoh K; Xue JH; Tokuchi, Hiromu; Nishiyama, Hiroyuki; Kaneko, Yoshiyuki; Tatsumi, Keiji; Okuno, Hiroshi; Tomiwa, Kiyotaka. Cloning of human cDNAs for Apg-1 and Apg-2, members of the Hsp110 family, and chromosomal assignment of their genes (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1999. — Vol. 237, no. 1. — P. 21—8. — doi:10.1016/S0378-1119(99)00325-X. — PMID 10524232.
- O'Keeffe B; Fong Y; Chen D; Zhou, S; Zhou, Q. Requirement for a kinase-specific chaperone pathway in the production of a Cdk9/cyclin T1 heterodimer responsible for P-TEFb-mediated tat stimulation of HIV-1 transcription (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 1. — P. 279—287. — doi:10.1074/jbc.275.1.279. — PMID 10617616.
- Agostini I; Popov S; Li J; Dubrovsky, L; Hao, T; Bukrinsky, M. Heat-shock protein 70 can replace viral protein R of HIV-1 during nuclear import of the viral preintegration complex (англ.) // Experimental Cell Research[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 259, no. 2. — P. 398—403. — doi:10.1006/excr.2000.4992. — PMID 10964507.
- Kim M; Jiang LH; Wilson HL; North, RA; Surprenant, A. Proteomic and functional evidence for a P2X7 receptor signalling complex (англ.) // The EMBO Journal[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 20, no. 22. — P. 6347—6358. — doi:10.1093/emboj/20.22.6347. — PMID 11707406. — PMC 125721.
- Johnson CA; White DA; Lavender JS; O'Neill, LP; Turner, B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
- Gurer C., Cimarelli A., Luban J. Specific Incorporation of Heat Shock Protein 70 Family Members into Primate Lentiviral Virions (англ.) // Journal of Virology[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 76, no. 9. — P. 4666—4670. — doi:10.1128/JVI.76.9.4666-4670.2002. — PMID 11932435. — PMC 155079.
- Freeman B.C., Yamamoto K.R. Disassembly of transcriptional regulatory complexes by molecular chaperones (англ.) // Science : journal. — 2002. — Vol. 296, no. 5576. — P. 2232—2235. — doi:10.1126/science.1073051. — PMID 12077419.