Лизин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
У этого термина существуют и другие значения, см. Лизин (значения).
Лизин
Изображение химической структуры Изображение молекулярной модели
Общие
Систематическое
наименование		 2,6-​диаминогексановая кислота
Сокращения Лиз, Lys, K
AAA,AAG
Хим. формула HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2
Рац. формула C6H14N2O2
Физические свойства
Молярная масса 146,19 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 70-54-2
PubChem 866
Рег. номер EINECS 200-740-6
SMILES
InChI
ChEBI 25094
ChemSpider 843
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Лизи́н (2,6-диаминогексановая кислота, англ. Lysine) — алифатическая (в организмах людей (животных: собак?) не синтезируется) незаменимая аминокислота в составе белков с выраженными свойствами основания.

В ДНК кодируется последовательностями AAA и AAG. Хим формула: C6H14N2O2

Биосинтез[править | править код]

Подобно другим незаменимым аминокислотам, лизин в животных (человеческих?) организмах не синтезируется и должен поступать с пищей в составе растительных (?) белков.


Чуть ниже пищевые источники

Хорошие источники лизина: соя, фасоль, горох, сыр (особенно пармезан), некоторые виды рыбы (треска, сардина)[1], моллюски, яйца, мясо (особенно красное, баранина, свинина и птица)

В большинстве злаков низкое содержание лизина, высокое в бобовых. Гречка (псевдозерновые) = (~460 мг/100г).[2]

Растениями и бактериями лизин синтезируется из аспартата[3].

Промышленный синтез[править | править код]

С 1960-х лизин синтезировался из сахара и сои ферментацией, в 2010 мировое производство составило 700 тыс. тонн.

Позже разрабатывались тех процессы на базе метанола.[4][5]

В СССР разработками тех производства лизина занимались в Институте микробиологии и вирусологии им.А.Кирхенштейна под руководством академика Латвийской академии наук Риты Александровны Кукайн и член-корреспондент АН Латвийской ССР Мартина Екабовича Бекера. В лаборатории "Биотехнологии" Улдиса Виестурса была разработана технология промышленного синтеза лизина для животноводства, внедрённая на Ливанском опытном биохим заводе, (стройка начата в 1965).[6] Многие тех наработки "Биотехнологии" были внедрены на других биохим заводах СССР, в частности, на Трипольском БХЗ под Киевом, производительностью 10 тыс. т в год (конец 80-х). Методами современной селекции латвийские учёные вывели высокопродуктивные штаммы бактерий-мутантов Brevibacterium flavum, накапливающих до 80г лизина на литр питательной среды. В своё время это был наивысший показатель в мировой практике, превышавший предыдущий рекорд, 60г с 1л питательной среды, принадлежавший японцам[7].

Метаболизм[править | править код]

У млекопитающих лизин метаболизируется в ацетилкофермент А трансаминированием с α-кетоглутаровой кислотой.

Бактерии разлагают лизин в кадаверин декарбоксилированием[8].

Производное лизина — аллизин — используется клетками в синтезе эластина и коллагена с помощью фермента лизилоксидаза[9].

Диетологические рекомендации[править | править код]

Суточная потребность в лизине[10][11][12]:

младенцы 3-4 мес 103 мг/кг
дети 2 лет 64 мг/кг
дети 10-12 лет 44−60 мг/кг
взрослые от 19 лет 30−38 мг/кг (ранее — 12)

В БАД используют гидрохлорид лизина, массовая доля лизина в нём 80,03 %[13]

Медицинское значение[править | править код]

В статье 1978 года утверждалось, что эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вируса, вызывающего герпес[14]. Позже корректно поставленные исследования на людях и животных показали, что лизин не эффективен при лечении герпеса. Однако, несмотря на то, что исследования на людях были проведены корректно, в них участвовал всего 21 пациент, а доза принимаемого лизина была ниже 29 % от адекватного уровня потребления.[15][16]

Исследования, проведённые на животных, показали, что недостаток лизина вызывает иммунодефицитные состояния.[17]

Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий.[18]

Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.[19]

Считается: лизин увеличивает выработку гормона роста, но научного подтверждения этому нет, известно только, что выработку гормона роста увеличивает комплекс аминокислот, сравнение эффекта от коктейля аминокислот с лизином и без него не проводились.[20]

Большие дозы лизина улучшают усвоение кальция.[20]

Применение[править | править код]

У людей используется в качестве БАД, эффективен при занятиях спортом и фитнесом (физкультурой), поскольку используется в биосинтезе мышечного белка.[20]

Синтетический лизин применяют для обогащения кормов животных.[5]

Пищевые источники[править | править код]

Хорошие источники лизина: соя, фасоль, горох, сыр (особенно пармезан), некоторые виды рыбы (треска, сардина)[21], моллюски, яйца, мясо (особенно красное, баранина, свинина и птица)

В большинстве злаков низкое содержание лизина, высокое в бобовых. Гречка (псевдозерновые) = (~460 мг/100г).[22]

Примечания[править | править код]

  1. ↑ University of Maryland Medical Center. Lysine. Дата обращения: 30 декабря 2009. Архивировано 25 июля 2013 года.
  2. ↑ Young V.R., Pellett P.L. Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition (англ.) // The American Journal of Clinical Nutrition[англ.] : journal. — 1994. — P. 1206S. — PMID 8172124.
  3. ↑ MetaCyc Pathway: L-lysine biosynthesis I. Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 16 сентября 2018 года.
  4. ↑ AllAboutFeed - News: Norwegian granted for improving lysine production process (англ.). AllAboutFeed.net. Reed Business bv. (26 января 2010). Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 11 марта 2012 года.
  5. ↑ 1 2 Toride Y. Lysine and other amino acids for feed: production and contribution to protein utilization in animal feeding. Дата обращения: 25 января 2011. Архивировано 14 января 2011 года.
  6. ↑ Латвийский лизин // Ригас Балсс : рижская городская газета. — 1965. — 15 апреля (№ 88). — С. 2.
  7. ↑ С.Ильичёва. Государственная премия СССР латвийским учёным // Советская Латвия : газета. — 1979. — 8 марта. — С. 1.
  8. ↑ Шорина, Марина Владимировна. Аккумуляция кадаверина и его физиологическая роль при действии солевого стресса. — 2005-01-01. Архивировано 12 мая 2018 года.
  9. ↑ Pinnell, SR; Martin, G.R. The cross-linking of collagen and elastin: enzymatic conversion of lysine in peptide linkage to alpha-aminoadipic-delta-semialdehyde (allysine) by an extract from bone (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1968. — October (vol. 61, no. 2). — P. 708—713. — doi:10.1073/pnas.61.2.708. — PMID 5246001. — PMC 225217. Архивировано 21 января 2022 года.
  10. ↑ Energy and protein requirements: 5.6 Requirements for essential amino acids. Дата обращения: 10 октября 2010. Архивировано 27 декабря 2017 года.
  11. ↑ FAO/WHO/UNU. PROTEIN AND AMINO ACID REQUIREMENTS IN HUMAN NUTRITION (PDF). WHO Press (2007). Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 9 октября 2009 года., page 150—152
  12. ↑ Institute of Medicine. Protein and Amino Acids // Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (англ.). — Washington, DC: The National Academies Press[англ.], 2002. — P. 589—768. Архивировано 14 августа 2019 года.
  13. ↑ Dietary Supplement Database: Blend Information (DSBI). — «L-LYSINE HCL 10000820 80.03% lysine». Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 1 мая 2018 года.
  14. ↑ Griffith R.S., Norins A.L., Kagan C. A multicentered study of lysine therapy in Herpes simplex infection (англ.) // Dermatologica[англ.] : journal. — 1978. — Vol. 156, no. 5. — P. 257—267. — doi:10.1159/000250926. — PMID 640102.
  15. ↑ John J. DiGiovanna, MD; Harvey Blank, M.D. Failure of Lysine in Frequently Recurrent Herpes Simplex Infection: Treatment and Prophylaxis (англ.) // Dermatology : journal. — 1984. — January (vol. 120, no. 1). — P. 48—51. — doi:10.1001/archderm.1984.01650370054010. Архивировано 1 мая 2018 года.
  16. ↑ Sebastiaan Bol, Evelien M Bunnik. Lysine supplementation is not effective for the prevention or treatment of feline herpesvirus 1 infection in cats: A systematic review (англ.) // BMC Veterinary Research[англ.] : journal. — 2015. — November (vol. 11, no. 1). — P. 284. — doi:10.1186/s12917-015-0594-3. Архивировано 1 мая 2018 года.
  17. ↑ Chen C., Sander J.E., Dale N.M. The effect of dietary lysine deficiency on the immune response to Newcastle disease vaccination in chickens (англ.) // Avian Dis.[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 47, no. 4. — P. 1346—1351. — doi:10.1637/7008. — PMID 14708981.
  18. ↑ Ivanov V., Roomi M.W., Kalinovsky T., Niedzwiecki A., Rath M. Anti-atherogenic effects of a mixture of ascorbic acid, lysine, proline, arginine, cysteine, and green tea phenolics in human aortic smooth muscle cells (англ.) // J. Cardiovasc. Pharmacol. : journal. — 2007. — March (vol. 49, no. 3). — P. 140—145. — doi:10.1097/FJC.0b013e3180308489. — PMID 17414225.
  19. ↑ *Rushton D.H. Nutritional factors and hair loss (неопр.) // Clinical and Experimental Dermatology. — 2002. — July (т. 27, № 5). — С. 396—404. — PMID 12190640.
  20. ↑ 1 2 3 Ira Wolinsky, Judy A. Driskell. Nutritional Ergogenic Aids. — CRC Press, 2004. — P. 178—196. — 552 p.
  21. ↑ University of Maryland Medical Center. Lysine. Дата обращения: 30 декабря 2009. Архивировано 25 июля 2013 года.
  22. ↑ Young V.R., Pellett P.L. Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition (англ.) // The American Journal of Clinical Nutrition[англ.] : journal. — 1994. — P. 1206S. — PMID 8172124.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Лизин&oldid=137673167